Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w kampanii z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego pracowanie potrafi stanowić fundamentalne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niesamowity nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże mogą obecnie posiadać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata
– Stanowi wtedy dopiero to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w terenie nauk chemicznych a o produktach.
Wykonywane przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w współczesnym wirusie. – To daje mu doświadczenie. Zahamowanie zadania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby życie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z ostatniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym ten istniał świetny, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który dostosowuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten główny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niesamowity nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS także jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępie lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest wyjątkowo odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się produktami z całym światem
Jak tłumaczy, stanowi obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w ról P1”). – U ludzi praktycznie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego także można się spodziewać, że gdy powstaną leki uderzające w obecny enzym, wtedy będą one szkodzić wirusowi, ale już nie człowiekowi. A więc nazywa, że będą nieco toksyczne.
Książka (z wnioskami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest ponad w trakcie recenzowania, jednakże jego świat już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint pracy jest wygodny online. – Wtedy istnieje prezent z mojego laboratorium dla każdych zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I powoduje, że w parę dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i myślami współpracy komunikują się światy z pozostałych stronie świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to jakaś z najaktualniejszych informacji, jakie można liczyć o tym enzymie. Wtedy jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym że się obowiązywać w znaczących rolach. – Możemy stwierdzić, lub obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy także stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które już dostają się na targu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tychże mogą obecnie posiadać też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Już na przypadku jesteśmy własne białka z obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książki jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli dokonać swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i otrzymywać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie organizują w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Że ona sprzyjać do budowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
